Budisa: Bilayer thickness determines the alignment of model polyproline helices in lipid membranes. Cross: Gramicidin cation channel: an experimental determination of the right-handed helix sense and verification of beta-type hydrogen bonding. Mahalakshmi: Transmembrane β-barrels: Evolution, folding and energetics. Schiöth: Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin. Lefkowitz: Seven-transmembrane receptors. Darüber hinaus sind sie oftmals strukturell instabiler und besitzen eine geringere biologische Halbwertszeit. Transmembranproteine sind schwerer zu untersuchen als lösliche Proteine, da sie aufgrund der hydrophoben Aminosäuren mit Detergentien isoliert werden müssen und strukturell flexibler sind. Die vollständige Proteinstruktur ist nur bei wenigen Membranproteinen bekannt. Analytikĭie im Zuge einer Proteincharakterisierung zur Ermittlung der Proteinfaltung verwendeten Methoden umfassen Röntgen-Kristallstrukturanalyse, Elektronenmikroskopie und NMR-Spektroskopie. In Transmembranproteinen sind daher verschiedene Aminosäuren mit vor allem unpolaren Seitenketten gehäuft zu finden, wie Phenylalanin, Glycin, Tryptophan, Methionin, Isoleucin, Threonin, Valin, Serin, Prolin, Cystein und Leucin, während die anderen Aminosäuren im Vergleich zu löslichen Proteinen vermindert auftreten. hydrophoberen Aminosäuren aufgebaut, deren unpolare Seitenketten mit den Lipiden der Membran eine Protein-Lipid-Interaktion eingehen. Transmembranproteine sind im Transmembranbereich (Transmembrandomäne von etwa acht bis zwölf Aminosäuren) gehäuft aus den weniger polaren bzw. Transmembranrezeptoren liegen oftmals gruppiert aneinander gebunden vor (engl. Teilweise werden Transmembranproteine nach der Translokation durch Chaperone gefaltet. Eine Ubiquitinierung cytosolischer Bereiche führt zu einer Sortierung, die im Abbau am Proteasom endet. Eine Phosphorylierung kann die Erkennung und somit die Sortierung beeinflussen. Die Sortierung anhand von Signalsequenzen wird in Typ I-III für lösliche Proteine und Typ IV für Transmembranproteine unterteilt. Die Sortierung zur jeweiligen Membran ( Zellmembran, ER-Membran, lysosomale Membran oder mitochondriale Membran) erfolgt anhand von Signalsequenzen. Die Proteintranslokation durch die Membran nach der Proteinbiosynthese am Ribosom läuft unter Beteiligung von Sec61, SRP und den SRP-Rezeptor. Die Einteilung erfolgt nach verschiedenen topologischen Determinanten, wie Orientierung der Transmembrandomäne in der Membran, angrenzende polare Seitenketten von Aminosäuren und Glykosylierungen. Bei Typ-2-Transmembranproteinen liegt hier dagegen der C-Terminus extrazellulär. Der N-Terminus liegt extrazellulär bei Typ-1-Transmembranproteinen, die in der Zellmembran verankert sind. Die Singlepass-Transmembranproteine werden weiter unterschieden in verschiedene Typen nach Art der Verankerung und der Lage ihrer Enden. Transmembranproteine der Gruppen 1 (links) und 2 (rechts)īei Transmembranproteinen wird zwischen den Singlepass-Transmembranproteinen unterschieden, die die Membran nur einmal durchqueren, und den Multipass-Transmembranproteinen, die die Membran mehrmals durchqueren. Eine transmembrane Polyprolin-II-Helix wurde bislang nur künstlich erzeugt beschrieben. In sehr seltenen Fällen wie bei Gramicidin A kommt stattdessen eine β-Helix vor. Während bakterielle Transmembranproteine mit β-Fass meist geradzahlige β-Stränge aufweisen, besitzen eukaryotische Transmembranproteine mit β-Fass meistens 7 oder andere ungeradzahlige β-Stränge. Mit etwa 27 % des gesamten Proteoms stellen Membranproteine mit α-Helices die größte Untergruppe der Membranproteine. Alle bekannten Transmembran-Segmente bestehen daher entweder aus α-Helices (sehr häufig, teilweise als Bündel) oder β-Fässern (selten). Dies wird unter anderem durch die Bildung einer Sekundärstruktur erreicht, die zur Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beiträgt. Um die Phospholipiddoppelschicht zu durchdringen, muss eine Polypeptidkette hydrophobe Aminosäure-Seitenketten besitzen und ihre polare Rückgratgruppe gegen die relativ unpolaren Membranlipide abschirmen. 1.1 Hydrophobizität der Transmembrandomäneĭie Aminosäuresequenz, die in einer Phospholipiddoppelschicht liegt, wird als Transmembrandomäne bezeichnet.
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